Gabarito comentado
O pH ótimo de uma enzima é o valor em que o sítio ativo mantém a forma e as cargas necessárias ao encaixe com o substrato. Variações de pH alteram a ionização dos aminoácidos, deformam o sítio ativo e reduzem a atividade — ou causam desnaturação se extremas. A diversidade de pHs ótimos entre enzimas digestivas reflete a especialização de cada região do sistema digestório.
Resolução passo a passo
As enzimas são proteínas cujo sítio ativo depende de cargas elétricas precisas nos aminoácidos para se encaixar com o substrato. O pH influencia a ionização desses grupos funcionais: em pH inadequado, os aminoácidos perdem ou ganham prótons, alterando a forma tridimensional do sítio ativo e reduzindo a afinidade pela molécula a ser transformada. Por isso cada enzima possui um pH ótimo ligado ao ambiente em que atua — a pepsina no meio ácido do estômago e a tripsina no meio levemente alcalino do intestino. A opção sobre temperatura está errada, pois pH e temperatura são variáveis independentes. A concentração de substrato não é controlada pelo pH do meio de maneira direta. As enzimas não consomem ATP para catalisar reações — elas apenas reduzem a energia de ativação. A composição dos lipídios de membrana não é o mecanismo pelo qual o pH afeta enzimas intracelulares ou do suco digestivo. Portanto, apenas a ionização do sítio ativo explica corretamente os dados.
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